酵母でタンパク質へ渡す糖鎖の供与体を分解する酵素LLP1が同定された。この酵素は未成熟・異常・余剰の供与体を分解するとともに、新たな合成も促す。糖鎖を作る経路と分解する経路を結ぶ調節機構が明らかになった。
タンパク質へ糖鎖を渡す供与体の分解役を特定
ドリコール結合オリゴ糖（DLO）は、タンパク質へ糖鎖を渡す主要な供与体だ。N型糖鎖修飾と呼ばれる過程で、糖鎖がタンパク質のアスパラギン残基へ移され、その安定性や機能が調節される。
この供与体の中間体が分解され、リン酸化オリゴ糖になることは示されていたが、分解を担う酵素の遺伝子は不明だった。理化学研究所の鈴木匡らは酵母の分解酵素LLP1を同定し、それをコードする遺伝子をLLP1と名付けた。
ゴルジ体の膜で未成熟・異常・余剰の糖鎖を分解
LLP1はゴルジ体の膜に存在する。分解の対象となるのは未成熟・異常・余剰のDLOで、反応によってリン酸化オリゴ糖とドリコールリン酸が生じる。
分解で生じる前駆体が新たな糖鎖合成につながる
分解産物のドリコールリン酸は、新たなDLOを合成する前駆体として使われる。鈴木匡は、LLP1がDLOを分解するだけでなく、DLOと関連化合物の新たな合成も促進すると説明している。
LLP1はこうした供与体の量を調節し、品質管理と恒常性の維持に関わる。分解の対象には異常なDLOだけでなく、未成熟なものや余剰分も含まれる。
酵素の配列から膜タンパク質の系統も判明
同定したLLP1のタンパク質配列を解析すると、VanZ-likeファミリーに属することが分かった。糖鎖供与体の調節を担う酵素は、この膜タンパク質群の一員だった。